看懂一段話2017-09-14 11:28:19

抗體是在抗原物質的刺激下，由漿細胞產生的，能與相應抗原特異性結合，並具有多種生物學功能的球蛋白。通常，人們又將抗體稱為免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。嚴格地說，免疫球蛋白並不完全等同於抗體，它是指具有抗體活性或化學結構與抗體相似的一組球蛋白。存在於B淋巴細胞膜上的抗原受體．BCR也屬免疫球蛋白分子。

人體內的免疫球蛋白分子有五大類：IgG、IgA、IgM、IgE和IgD。儘管其分子結構有一定的差異，但它們都具備四肽的基本結構（圖6—1）又稱單體。IgG、IgE和IgD只具備一個單體，IgA由兩個單體的形式，IgM分子量最大，由五個單體組成。

免疫球蛋白分子基本結構是由四條多肽鏈組成的對稱分子，一對較短的鏈稱輕鏈（L鏈），另一對較長的鏈稱重鏈（H鏈），它們透過二硫鍵相連。輕鏈有κ和λ兩型，重鏈可因其恆定區的氨基酸組成及抗原性的不同，分成γ鏈、α鏈、μ鏈、δ鏈和ε鏈，因此將相應的免疫球蛋白分子分別命名為IgG、IgA、IgM、IgD和IgE五大類。在近肽鏈的氨基端處，輕鏈的1／2和重鏈的約1／4部分，其氨基酸排列順序多變，故稱其為可變區（v區），不同免疫球蛋白分子V區的氨基酸順序不同，才使不同抗體分子具有了不同抗原的特異性。V區組成了能與相應抗原發生特異性結合的抗原結合部位，每一個抗原結合部位由一個輕鏈的V區和一個重鏈的v區共同組成，故免疫球蛋白的一個單體分子包含有兩個抗原結合部位。四條多肽鏈近羧基端部分，即輕鏈的1／2和重鏈的3／4，其氨基酸序列較為恆定，稱其為穩定區（C區）。免疫球蛋白分子本身的抗原性主要存在於C區。

在免疫球蛋白分子中，其重鏈和輕鏈透過鏈內二硫鍵將約110個氨基酸的區域摺疊並聯接成小球狀的結構，並擔負一定的生物學功能，因而稱其為功能區。輕鏈含兩個功能區：VL和CL；重鏈有一個VH和若干個CH功能區。

木瓜蛋白酶可將免疫球蛋白的單體裂解成三個片段，兩個相同的包含v區的片段。由於它還保留結合抗原的能力，故稱為抗原結合片段，又稱Fab段。餘下的一對由兩條1／2長的重鏈因可形成結晶，稱可結晶片段，也稱Fc段。由於吞噬細胞，如中性粒細胞、單核細胞、巨噬細胞表面具有IgG的Fc受體，所以當抗體分子和相應的抗原顆粒結合後，抗體分子的Fab部位，因含有抗原結合部位，就和抗原決定基結合，而抗體分子的Fc段即可與吞噬細胞的Fc受體結合，這樣，增強了吞噬細胞對抗原顆粒的識別和接觸，有力地增強了吞噬能力。免疫球蛋白分子這種促進吞噬的作用又稱調理作用。又如K細胞表面也有FC受體，這樣抗體分子也在靶細胞與K細胞之間起了橋樑作用．增強K細胞對靶細胞的細胞毒作用，這一作用稱抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用（ADCC）。

五類免疫球蛋白具有不同的功能特點。IgG是血清中含量最高的免疫球蛋白，佔血清Ig含量的75％（9～15mg／m1），為體內主要的抗感染抗體。IgG是唯一能透過胎盤的免疫球蛋白，對胎兒和新生兒的抗感染起至關重要的作用。IgM也是體內主要的抗感染抗體，佔血清1g10％左右。其分子量大，出現於感染的早期。IgM啟用補體的能力最大。B淋巴細胞膜表面的抗原受體多為IgM，又可稱為SmlgM。IgM不能透過胎盤，但胎兒出生前具備合成IgM的能力，若臍血中IgM增高提示胎兒有胚胎期感染，稱胚胎感染或垂直感染。IgA在血清中有以單體的血清型存在，分泌液中則以二聚體的分泌型IgA（secretory IgA，slgA）存在。IgA在粘膜免疫中起重要作用。母乳哺育的嬰兒可從母親的乳汁中獲得IgA抗體成分。IgE又稱反應素，或親細胞抗體，血清中含量很低，由於肥大細胞和嗜鹼性粒細胞表面有IgE的Fc受體，故IgE可與這些細胞結合而促使細胞脫顆粒，釋放組織胺等活性介質而誘發I型變態反應。IgE還和某些寄生蟲感染有關。IgD血清中含量極低，作用不明，也是B細胞表面抗原受體的主要成分，可能與B細胞的分化成熟有關。

已發現體內有許多蛋白質或細胞膜蛋白具有與免疫球蛋白功能區的肽鏈摺疊相似的結構，其氨基酸序列也與免疫球蛋白的V區和C區有較高的同源性，它們可能來源於同一祖先基因，因此，將這些分子稱免疫球蛋白超家族（IGSF）。

其中包括上百種分子，主要有T、B抗原受體、黏附分子等訊號傳遞分子、主要組織相容性抗原（MHC抗原）及其相關分子、以及多種白細胞分化抗原、細胞因子受體等。這些分子在細胞識別、訊號傳遞等方面起重要作用。